İmmünglobulinler (=Antikorlar) antijenik uyarım sonucu B-lenfositlerin değişimi ile oluşan plazma hücreleri tarafından sentezlenirler. Antikorlar kimyasal, fiziksel ve immünolojik olarak incelendiklerinde aralarında önemli farklılıklar bulunduğu saptanmıştır. Bu farklılıklar antikor moleküllerinin karbonhidrat miktarları, elektroforez hızları, molekül ağırlıkları, ami- no asit yapıları, taşıdıkları H(=ağır) polipeptid zinciri tipi gibi özelliklere dayanmaktadır. Buna göre de birbirinden farklı beş ayrı özellikte immünglobulin grubu ayrılmış ve İmmünglobulin G (IgG), İmmünglobulin A (IgA), İmmünglobulin M (IgM), Immünglobulin D (IgD), Immünglobulin E (IgE) olarak adlandırılmışlardır.
İmmünglobülinler (Ig) antijenlere karşı antikor görevi gören heterojen grup kompleks protein molekülleridir. Her immünglobülin subünitesi dört polipeptid zincirinden oluşur: iki ağır ve iki hafif zincir. Ağır zincirler birbirlerine bağlıdır, hafif zincirler ise ağır zincirlere disülfid bağlarıyla asılıdır. Beş ana immünglobülin sınıfı vardır: IgG, IgM, IgA, IgD ve IgE. Bu sınıfların ağır zincirleri farklıdır. IgG ve IgA alt gruplara ayrılır: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 ve IgA1, IgA2. İki çeşit hafif zincir vardır: kappa ve lambda (sınıfları yoktur). Her immünglobülin zincirinde sabit ve değişken bölgeler vardır. Sabit bölge her Ig sınıfında aynıdır. Değişken bölgenin bazı pozisyonları antijen bağlayan bölge olarak fonksiyon görür.